Jun 18, 2023
Kryo
Nature Plants Band 9, Seiten 1359–1369 (2023)Diesen Artikel zitieren 829 Zugriffe auf 6 altmetrische Metrikdetails Das Herzstück der sauerstoffhaltigen Photosynthese ist das wasserspaltende Photosystem II (PSII), das sich bildet
Nature Plants Band 9, Seiten 1359–1369 (2023)Diesen Artikel zitieren
829 Zugriffe
6 Altmetrisch
Details zu den Metriken
Das Herzstück der sauerstoffhaltigen Photosynthese ist das wasserspaltende Photosystem II (PSII), das Superkomplexe mit einer variablen Menge an peripheren trimeren Lichtsammelkomplexen (LHCII) bildet. Unser Wissen über die Struktur des PSII-Superkomplexes grüner Pflanzen basiert auf Erkenntnissen mehrerer Vertreter grüner Algen und Blütenpflanzen; Allerdings fehlen derzeit Daten einer nicht blühenden Pflanze. Hier berichten wir über eine Kryo-Elektronenmikroskopie-Struktur des PSII-Superkomplexes aus Fichte, einem Vertreter nicht blühender Landpflanzen, mit einer Auflösung von 2,8 Å. Im Vergleich zu Blütenpflanzen enthält der PSII-Superkomplex in Fichten eine zusätzliche Ycf12-Untereinheit, das Lhcb4-Protein ist durch Lhcb8 ersetzt und trimeres LHCII liegt als Homotrimer von Lhcb1 vor. Unerwarteterweise haben wir α-Tocopherol (α-Toc)/α-Tocopherolchinon (α-TQ) an der Grenze zwischen dem LHCII-Trimer und der inneren Antenne CP43 gefunden. Das α-Toc/α-TQ-Molekül befindet sich in der Nähe des Chlorophylls a614 eines der Lhcb1-Proteine und sein Chromanol/Chinon-Kopf ist dem Thylakoidlumen ausgesetzt. Die Position von α-Toc im PSII-Superkomplex macht es zu einem idealen Kandidaten für den Sensor für übermäßiges Licht, da α-Toc durch stark lichtinduzierten Singulett-Sauerstoff bei niedrigem Lumen-pH zu α-TQ oxidiert werden kann. Das Molekül von α-TQ scheint sich leicht in den PSII-Superkomplex zu verschieben, was wichtige Struktur-Funktions-Modifikationen im PSII-Superkomplex auslösen könnte. Die Untersuchung der zuvor veröffentlichten Kryo-Elektronenmikroskop-Karten von PSII-Superkomplexen zeigt, dass α-Toc/α-TQ an derselben Stelle auch in PSII-Superkomplexen aus Blütenpflanzen vorhanden sein kann, seine Identifizierung in früheren Studien wurde jedoch durch unzureichende Auflösung behindert .
Dies ist eine Vorschau der Abonnementinhalte, Zugriff über Ihre Institution
Greifen Sie auf Nature und 54 weitere Nature Portfolio-Zeitschriften zu
Holen Sie sich Nature+, unser preisgünstigstes Online-Zugangsabonnement
29,99 $ / 30 Tage
jederzeit kündigen
Abonnieren Sie diese Zeitschrift
Erhalten Sie 12 digitale Ausgaben und Online-Zugriff auf Artikel
119,00 $ pro Jahr
nur 9,92 $ pro Ausgabe
Leihen oder kaufen Sie diesen Artikel
Die Preise variieren je nach Artikeltyp
ab 1,95 $
bis 39,95 $
Die Preise können örtlicher Steuern unterliegen, die beim Bezahlvorgang berechnet werden
Die proteomischen Massenspektrometriedaten wurden über das PRIDE-Partner-Repository mit der Kennung PXD035272 beim ProteomeXchange-Konsortium hinterlegt. Die Kryo-EM-Karte des Fichten-PSII-Superkomplexes wurde in der Electron Microscopy Data Bank mit dem Zugangscode EMD-16389 hinterlegt. Das entsprechende Strukturmodell ist im PDB unter dem PDB-Code 8C29 hinterlegt.
Shen, L. et al. Struktur eines PSII-LHCII-Superkomplexes vom C2S2M2N2-Typ aus der Grünalge Chlamydomonas reinhardtii. Proz. Natl Acad. Wissenschaft. USA 116, 21246–21255 (2019).
Artikel CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Sheng, X. et al. Strukturelle Einblicke in die Lichtgewinnung für das Photosystem II in Grünalgen. Nat. Pflanzen 5, 1320–1330 (2019).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Wei, X. et al. Struktur des Spinat-Photosystem-II-LHCII-Superkomplexes bei 3,2 Å Auflösung. Natur 534, 69–74 (2016).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
van Bezouwen, LS et al. Untereinheiten- und Chlorophyllorganisation des pflanzlichen Photosystem-II-Superkomplexes. Nat. Pflanzen 3, 17080 (2017).
Artikel PubMed Google Scholar
Su, X. et al. Struktur und Aufbaumechanismus des pflanzlichen PSII-LHCII-Superkomplexes vom Typ C2S2M2. Wissenschaft 357, 815–820 (2017).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Kamiya, N. & Shen, J.-R. Kristallstruktur des Sauerstoff entwickelnden Photosystems II aus Thermosynechococcus vulcanus bei einer Auflösung von 3,7 Å. Proz. Natl Acad. Wissenschaft. USA 100, 98–103 (2003).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Ferreira, KN, Iverson, TM, Maghlaoui, K., Barber, J. & Iwata, S. Architektur des photosynthetischen Sauerstoff-entwickelnden Zentrums. Wissenschaft 303, 1831–1838 (2004).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Loll, B., Kern, J., Saenger, W., Zouni, A. & Biesiadka, J. Auf dem Weg zur vollständigen Cofaktoranordnung in der 3,0 Å auflösenden Struktur des Photosystems II. Natur 438, 1040–1044 (2005).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Minagawa, J. & Takahashi, Y. Struktur, Funktion und Aufbau des Photosystems II und seiner lichtsammelnden Proteine. Fotosynth. Res. 82, 241–263 (2004).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Jansson, S. Die lichtsammelnden Chlorophyll a/b-bindenden Proteine. Biochim. Biophys. Acta 1184, 1–19 (1994).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Kouřil, R., Nosek, L., Semchonok, D., Boekema, EJ & Ilík, P. Organisation der Pflanzen-Photosystem-II- und Photosystem-I-Superkomplexe. Unterzelle. Biochem. 87, 259–286 (2018).
Artikel PubMed Google Scholar
Cao, P., Pan, X., Su, X., Liu, Z. & Li, M. Aufbau des eukaryotischen Photosystems II mit verschiedenen Lichtsammelantennen. Curr. Meinung. Struktur. Biol. 63, 49–57 (2020).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Croce, R. & van Amerongen, H. Lichtgewinnung in der sauerstoffhaltigen Photosynthese: Strukturbiologie trifft auf Spektroskopie. Wissenschaft 369, eaay2058 (2020).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Kouřil, R., Nosek, L., Bartoš, J., Boekema, EJ & Ilík, P. Evolutionärer Verlust der Lichtsammelproteine Lhcb6 und Lhcb3 in großen Landpflanzengruppen – Bruch des aktuellen Dogmas. N. Phytol. 210, 808–814 (2016).
Artikel Google Scholar
Kouřil, R. et al. Einzigartige Organisation von Photosystem-II-Superkomplexen und Megakomplexen in Fichten. Pflanze J. 104, 215–225 (2020).
Artikel PubMed PubMed Central Google Scholar
Grebe, S. et al. Der einzigartige Photosyntheseapparat der Pinaceae: Analyse der Photosynthesekomplexe in Picea abies. J. Exp. Bot. 70, 3211–3225 (2019).
Artikel CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Klimmek, F., Sjödin, A., Noutsos, C., Leister, D. & Jansson, S. Häufig und selten exprimierte Lhc-Proteingene weisen in Pflanzen unterschiedliche Regulationsmuster auf. Pflanzenphysiologie. 140, 793–804 (2006).
Artikel CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Albanese, P. et al. Dynamische Reorganisation von Photosystem-II-Superkomplexen als Reaktion auf Schwankungen der Lichtintensität. Biochim. Biophys. Acta Bioenerg. 1857, 1651–1660 (2016).
Artikel CAS Google Scholar
Grinzato, A. et al. Starkes Licht versus schwaches Licht: Auswirkungen auf die strukturelle Neuanordnung des gepaarten Photosystem II-Superkomplexes in Erbsenpflanzen. Int. J. Mol. Wissenschaft. 21, 8643 (2020).
Artikel CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Kashino, Y. et al. Ycf12 ist eine Kernuntereinheit im Photosystem-II-Komplex. Biochim. Biophys. Acta 1767, 1269–1275 (2007).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Crepin, A. & Caffarri, S. Funktionen und Entwicklung der Lhcb-Isoformen, aus denen LHCII besteht, der wichtigste Lichtsammelkomplex des Photosystems II grüner eukaryontischer Organismen. Curr. Proteinpeptid Wissenschaft. 19, 699–713 (2018).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Guardini, Z., Gomez, RL, Caferri, R., Dall'Osto, L. & Bassi, R. Der Verlust eines einzelnen Chlorophylls in CP29 löst eine Neuorganisation der supramolekularen Anordnung des Photosystems II aus. Biochim. Biophys. Acta Bioenerg. 1863, 148555 (2022).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Kruk, J. & Srzałka, K. Vorkommen und Funktion von Alpha-Tocopherolchinon in Pflanzen. J. Pflanzenphysiologie. 145, 405–409 (1995).
Artikel CAS Google Scholar
Kumar, A., Prasad, A. & Pospíšil, P. Bildung von α-Tocopherolhydroperoxid und α-Tocopheroxylradikal: Relevanz für photooxidativen Stress bei Arabidopsis. Wissenschaft. Rep. 10, 19646 (2020).
Artikel CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Graça, AT, Hall, M., Persson, K. & Schröder, WP Hochauflösendes Modell des Photosystems II von Arabidopsis zeigt die strukturellen Konsequenzen der Digitonin-Extraktion. Wissenschaft. Rep. 11, 15534 (2021).
Artikel PubMed PubMed Central Google Scholar
Triantaphylides, C. & Havaux, M. Singulett-Sauerstoff in Pflanzen: Produktion, Entgiftung und Signalübertragung. Trends Pflanzenwissenschaft. 14, 219–228 (2009).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Krieger-Liszkay, A. & Trebst, A. Tocopherol ist der Fänger von Singulett-Sauerstoff, der durch die Triplett-Zustände von Chlorophyll im PSII-Reaktionszentrum erzeugt wird. J. Exp. Bot. 57, 1677–1684 (2006).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Shi, LX, Lorkovic, ZJ, Oelmuller, R. & Schroder, WP Das niedermolekulare PsbW-Protein ist an der Stabilisierung des dimeren Photosystem-II-Komplexes in Arabidopsis thaliana beteiligt. J. Biol. Chem. 275, 37945–37950 (2000).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Granvogl, B., Zoryan, M., Plöscher, M. & Eichacker, LA Lokalisierung von 13 integralen Ein-Helix-Membranproteinen in Photosystem-II-Subkomplexen. Anal. Biochem. 383, 279–288 (2008).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Kruk, J., Schmid, GH & Strzałka, K. Wechselwirkung von α-Tocopherolchinon, α-Tocopherol und anderen Prenyllipiden mit Photosystem II. Pflanzenphysiologie. Biochem. 38, 271–277 (2000).
Artikel CAS Google Scholar
Bielczynski, LW, Xu, P. & Croce, R. Die Zerlegung des PSII-Superkomplexes ist für die Induktion der Energielöschung (qE) nicht erforderlich. Fotosynth. Res. 152, 275–281 (2022).
Artikel CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Novoderezhkin, V., Marin, A. & van Grondelle, R. Intra- und intermonomere Transfers im lichtsammelnden LHCII-Komplex: das Redfield-Förster-Bild. Physik. Chem. Chem. Physik. 13, 17093–17103 (2011).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Papadatos, S., Charalambous, AC & Daskalakis, V. Ein Weg zur schützenden Löschung in Antennenproteinen des Photosystems II. Wissenschaft. Rep. Rev. 7, 2523 (2017).
Artikel PubMed PubMed Central Google Scholar
Hakala-Yatkin, M. et al. Das Magnetfeld schützt Pflanzen vor starker Lichteinstrahlung, indem es die Produktion von Singulett-Sauerstoff verlangsamt. Physiol. Anlage. 42, 26–34 (2011).
Artikel Google Scholar
Niewiadomska, E. et al. Ein Mangel an Tocopherolen beeinflusst die PSII-Antenne und die Funktion von Photosystemen bei schlechten Lichtverhältnissen. J. Pflanzenphysiologie. 223, 57–64 (2018).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Dau, H. et al. Strukturelle Konsequenzen der Ammoniakbindung an das Manganzentrum des photosynthetischen Sauerstoff entwickelnden Komplexes: eine Röntgenabsorptionsspektroskopiestudie isotroper und orientierter Photosystem-II-Partikel. Biochemistry 34, 5274–5287 (1995).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Lichtenthaler, HK Chlorophylle und Carotinoide: Pigmente photosynthetischer Biomembranen. Methoden Enzymol. 148, 350–382 (1987).
Artikel CAS Google Scholar
Caffari, S., Kouril, R., Kereiche, S., Boekema, EJ & Croce, R. Funktionelle Architektur höherer Pflanzen-Photosystem-II-Superkomplexe. EDUCATION J. 28, 3052–3063 (2009).
Artikel Google Scholar
Sorzano, COS et al. Ein neuer Algorithmus zur hochauflösenden Rekonstruktion einzelner Partikel mittels Elektronenmikroskopie. J. Struktur. Biol. 204, 329–337 (2018).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Zheng, AQ et al. MotionCor2: Anisotrope Korrektur der strahlinduzierten Bewegung für eine verbesserte Kryo-Elektronenmikroskopie. Nat. Methoden 4, 331–332 (2017).
Artikel Google Scholar
Zhang, K. Gctf: Echtzeit-CTF-Bestimmung und -Korrektur. J. Struktur. Biol. 193, 1–12 (2016).
Artikel CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
de la Rosa Tevín, JM et al. Xmipp 3.0: eine verbesserte Software-Suite für die Bildverarbeitung in der Elektronenmikroskopie. J. Struktur. Biol. 184, 321–328 (2013).
Artikel Google Scholar
Punjani, A., Rubinstein, JL, Fleet, DJ & Brubaker, MA cryoSPARC: Algorithmen für die schnelle unbeaufsichtigte Kryo-EM-Strukturbestimmung. Nat. Methoden 14, 290–296 (2017).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Scheres, SH RELION: Implementierung eines Bayes'schen Ansatzes zur Bestimmung der Kryo-EM-Struktur. J. Struktur. Biol. 180, 519–530 (2012).
Artikel CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Pettersen, EF et al. UCSF Chimera – ein Visualisierungssystem für explorative Forschung und Analyse. J. Comput. Chem. 25, 1605–1612 (2004).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
DeLano, WL Das PyMOL Molecular Graphics System (DeLano Scientific, 2002).
Winn, MD et al. Überblick über die CCP4-Suite und aktuelle Entwicklungen. Acta Crystallogr. D 67, 235–242 (2011).
Artikel CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Krissinel, E. & Henrick, K. Secondary-Structure Matching (SSM), ein neues Werkzeug zur schnellen Proteinstrukturausrichtung in drei Dimensionen. Acta Crystallogr. D 60, 2256–2268 (2004).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Krissinel, E. & Henrick, K. Rückschluss auf makromolekulare Anordnungen aus dem kristallinen Zustand. J. Mol. Biol. 372, 774–797 (2007).
Artikel CAS PubMed Google Scholar
Wiśniewski, JR, Zougman, A., Nagaraj, N. & Mann, M. Universelle Probenvorbereitungsmethode für die Proteomanalyse. Nat. Methoden 6, 359–362 (2009).
Artikel PubMed Google Scholar
Referenzen herunterladen
Diese Arbeit wurde von der Fördermittelagentur der Tschechischen Republik (Projekt Nr. 21-05497S an MO, PI, PP, II und RK) und dem Projekt „Pflanzen als Instrument für eine nachhaltige globale Entwicklung“ des Europäischen Fonds für regionale Entwicklung (EFRE) unterstützt. (Nr. CZ.02.1.01/0.0/0.0/16_019/0000827 an MO, PI, PP, RK, S.Ć.Z. und PT). Wir bedanken uns für die Unterstützung durch das Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF, ZIK-Programm) (Fördernummern 03Z22HN23, 03Z22HI2 und 03COV04 an PLK), Horizon Europe ERA Chair „hot4cryo“ Projektnummer 101086665 an PLK, den Europäischen Regionalentwicklungsfonds für Sachsen -Anhalt (Fördernummer EFRE: ZS/2016/04/78115 an PLK), gefördert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) (Projektnummer 391498659 und GRK 2467 an PLK) und der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg. Diese Arbeit wurde auch durch Projekt Nr. gefördert. RO0423 bis S.Ć.Z. und PT (Nachhaltige Systeme und Technologien zur Verbesserung der Pflanzenproduktion für eine höhere Qualität der Produktion von Lebensmitteln, Futtermitteln und Rohstoffen unter Bedingungen des sich ändernden Klimas), finanziert vom tschechischen Landwirtschaftsministerium. CIISB, Instruct-CZ Center of Instruct-ERIC EU-Konsortium, finanziert durch das MEYS CR-Infrastrukturprojekt LM2023042 und das European Regional Development Fund-Projekt „UP CIISB“ (Nr. CZ.02.1.01/0.0/0.0/18_046/0015974), ist Wir danken für die finanzielle Unterstützung der Messungen an der CEITEC Proteomics Core Facility. Wir danken L. Hloušková und J. Bartoš für ihre Hilfe bei der Berechnung der FRET-Rate. Dieser Beitrag ist dem emeritierten Professor Jan Nauš für seinen herausragenden Beitrag zur Entwicklung der Biophysik an der Palacký-Universität gewidmet.
Diese Autoren haben gleichermaßen beigetragen: Monika Opatíková, Dmitry A. Semchonok.
Abteilung für Biophysik, Fakultät für Naturwissenschaften, Palacký-Universität, Olomouc, Tschechische Republik
Monika Opátíková, Petr Ilík, Pavel Pospíšil und Roman Kouril
Interdisziplinäres Forschungszentrum HALOmem, Charles Tanford Protein Center, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Halle/Saale, Deutschland
Dmitry A. Semchonok, Fotis L. Kyrilis, Farzad Hamdi und Panagiotis L. Kastritis
Abteilung für Experimentelle Biologie, Fakultät für Naturwissenschaften, Palacký-Universität, Olomouc, Tschechische Republik
David Kopečný
Institut für experimentelle Botanik der Tschechischen Akademie der Wissenschaften, Zentrum für strukturelle und funktionelle Genomik von Pflanzen, Olomouc, Tschechische Republik
Iva Ilíková
Mitteleuropäisches Technologieinstitut, Masaryk-Universität, Brünn, Tschechische Republik
Pavel Roudnicky
Tschechisches Institut für Spitzentechnologie und Forschung, Palacký-Universität, Olomouc, Tschechische Republik
Sanja Ćavar Zeljković & Petr Tarkowski
Zentrum der Region Haná für biotechnologische und landwirtschaftliche Forschung, Abteilung für genetische Ressourcen für Gemüse, Heil- und Spezialpflanzen, Institut für Pflanzenforschung, Olomouc, Tschechische Republik
Sanja Ćavar Zeljković & Petr Tarkowski
Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Halle/Saale, Deutschland
Panagiotis L. Kastritis
Institut für Chemische Biologie, Nationale Hallenische Forschungsstiftung, Athen, Griechenland
Panagiotis L. Kastritis
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
Sie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchen
MO, DK, PI, PP, PLK und RK, Studiendesign. MO, DAS, FLK und FH, Probenvorbereitung für Kryo-EM. DAS, Bildanalyse von Kryo-EM-Daten. DK und RK, Modellbau. MO und II, Aminosäuresequenzanalyse. PR, Massenspektrometrieanalyse. PT und S.Ć.Z., Fettsäurezusammensetzung. PT und S.Ć.Z., α-Tocopherol(chinon)-Analyse. MO, DK, PI, PPII und RK, Dateninterpretation. MO, DAS, PI, II und RK haben den Hauptteil des Papiers verfasst und alle Autoren haben es überarbeitet und genehmigt.
Korrespondenz mit Roman Kouřil.
Die Autoren geben an, dass keine Interessenkonflikte bestehen.
Nature Plants dankt Jian-Ren Shen und den anderen, anonymen Gutachtern für ihren Beitrag zum Peer-Review dieser Arbeit.
Anmerkung des Herausgebers Springer Nature bleibt hinsichtlich der Zuständigkeitsansprüche in veröffentlichten Karten und institutionellen Zugehörigkeiten neutral.
Eine Beschreibung der MS-Analyse und ergänzende Abbildungen. 1–14, Tabellen 1–6 und Referenzen.
Springer Nature oder sein Lizenzgeber (z. B. eine Gesellschaft oder ein anderer Partner) besitzen die ausschließlichen Rechte an diesem Artikel im Rahmen einer Veröffentlichungsvereinbarung mit dem Autor bzw. den Autoren oder anderen Rechteinhabern. Die Selbstarchivierung der akzeptierten Manuskriptversion dieses Artikels durch den Autor unterliegt ausschließlich den Bedingungen dieser Veröffentlichungsvereinbarung und geltendem Recht.
Nachdrucke und Genehmigungen
Opatíková, M., Semchonok, DA, Kopečný, D. et al. Kryo-EM-Struktur eines pflanzlichen Photosystem-II-Superkomplexes mit dem Lichtsammelprotein Lhcb8 und α-Tocopherol. Nat. Pflanzen 9, 1359–1369 (2023). https://doi.org/10.1038/s41477-023-01483-0
Zitat herunterladen
Eingegangen: 06. Januar 2023
Angenommen: 04. Juli 2023
Veröffentlicht: 07. August 2023
Ausgabedatum: August 2023
DOI: https://doi.org/10.1038/s41477-023-01483-0
Jeder, mit dem Sie den folgenden Link teilen, kann diesen Inhalt lesen:
Leider ist für diesen Artikel derzeit kein Link zum Teilen verfügbar.
Bereitgestellt von der Content-Sharing-Initiative Springer Nature SharedIt